As proteínas constituem o componente orgânico mais abundante na célula. E isso explica porque elas são as principais substâncias sólidas que formam praticamente todas as estruturas celulares. Ainda que possam fornecer energia, quando oxidadas, as proteínas são muito mais compostos plásticos ou estruturais do que mesmo energéticos. Revelam sempre elevado peso molecular, já que são formados pela polimerização de centenas de aminoácidos.
As proteínas mais simples que existem possuem, ao menos, algumas dezenas de aminoácidos encadeados. Elas desempenham as mais variadas funções na célula e no organismo.
Submetidas ao calor e aos ácidos, denaturam-se e se inativam.
As proteínas são substâncias representadas por moléculas enormes (juntamente com os lipídios, os ácidos nucléicos e os polissacarídeos, integram o grupo das macromoléculas). São sempre compostos quartenário, pois possuem carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
A hidrólise completa de uma molécula protéica determina a liberação de grande número de aminoácidos. Aminoácidos ou ácidos aminados são os monômeros (moléculas unitárias) de todas as proteínas.
Os aminoácidos são compostos orgânicos cujas cadeias de carbono têm invariavelmente duas características: um radical COOH (carboxila ou grupamento ácido) e um radical NH2 ( grupamento amina). O restante da cadeia de carbono é que diferencia um aminoácido do outro, respondendo, portanto, pela individualidade de cada aminoácido.
Dessa maneira, todo e qualquer aminoácido pode ser representado por uma "fórmula geral" na qual distinguimos um átomo central de carbono - o carbono alfa - que se liga, por um lado, ao grupo COOH, por outro ao grupamento amina, por uma terceira valência a um hidrogênio e pela quarta valência ao radical R, que dá a personalidade ou individualidade ao aminoácido.
20 Aminoácidos mais comuns
Glicina (GLI) / Treonina (TRE)
Alanina (ALA) / Cisteína (CIS)
Valina (VAL) / Tirosina (TIR)
Leucina (LEU) / Asparagina (ASN)
Isoleucina (ILE) / Glutamina (GLN)
Metionina (MET) / Ácido Aspártico (ASP)
Fenilalanina (FEN) / Ácido Glutâmico (GLU)
Triptofano (TRI) / Lisina (LIS)
Prolina (PRO) / Arginina (ARG)
Serina (SER) / Histidina (HIS)
Alanina (ALA) / Cisteína (CIS)
Valina (VAL) / Tirosina (TIR)
Leucina (LEU) / Asparagina (ASN)
Isoleucina (ILE) / Glutamina (GLN)
Metionina (MET) / Ácido Aspártico (ASP)
Fenilalanina (FEN) / Ácido Glutâmico (GLU)
Triptofano (TRI) / Lisina (LIS)
Prolina (PRO) / Arginina (ARG)
Serina (SER) / Histidina (HIS)
Os aminoácidos se encadeiam uns aos outros por meio de ligações peptídicas.
As ligações peptídicas se fazem entre o grupo COOH de um e o radical NH2 de outro, com a saída de uma molécula de água.
A seqüência de aminoácidos em cadeias peptídicas determina, pelo nº de moléculas que se combinam, a formação de dipeptídeos, tripeptídeos ou polipeptídeos (polímeros com mais de três aminoácidos).
A ordem de disposição dos aminoácidos ao longo da cadeia protéica constitui o que se chama de estrutura primária da proteína e é, essencialmente, o cartão de apresentação da mesma. Basta uma inversão de posição entre dois aminoácidos, a ausência ou a presença de mais um em qualquer outro ponto da seqüência para que já se tenha uma nova proteína diferente, com propriedades diversas da primeira.
As cadeias polipeptídicas descrevem uma trajetória helicoidal no espaço conhecido como alfa-hélice e que constitui a estrutura secundária da molécula protéica.
Por fim, a longa cadeia helicoidal tem uns pontos ligados a outros distantes, o que a faz tomar a forma de um novelo emaranhado. Isso caracteriza a estrutura terciária das proteínas.
Às vezes, 2, 3 ou 4 moléculas polipeptídicas distintas se associam, formando uma molécula maior. Nessa condição, se configura a chamada estrutura quartenária da proteína em questão.
Algumas moléculas protéicas se mostram como finos filamentos longos que são insolúveis na água. Essas são as chamadas proteínas fibrosas, como sucede com o colágeno (que forma as fibras colágenas do tecido conjuntivo) e a fibrina (responsável pela coagulação do sangue).
Na maioria dos casos, entretanto, a molécula protéica é formada por cadeias polipeptídicas que se enroscam, como um novelo, assumindo o aspecto globular. Assim se formam as proteínas globulares que participam das estruturas celulares (na membrana plasmática, no colóide citoplasmático, na formação dos cromossomos e genes, etc.), bem como as que têm ação ativadora das reações químicas e são conhecidas como enzimas. Nestas últimas, o contorno que a molécula assume é muito importante para justificar o seu mecanismo de assam.
Existem proteínas simples, que são formadas apenas pelo encadeamento de aminoácidosm e proteínas complexas, em cuja composição se encontra, além das cadeias polipeptídicas, um radical não protéico que lhe oferece alguma propriedade especial. (glicoproteínas, lipoproteínas, comoproteínas e as nucleoproteínas)
OBS: As nucleoproteínas se constituem de uma parte proteíca e um radical prostético, representado por um ácido nucléico.
(Grande parte dos dados deste post são resumos do livro texto de biologia de José Luís Soares)
As ligações peptídicas se fazem entre o grupo COOH de um e o radical NH2 de outro, com a saída de uma molécula de água.
A seqüência de aminoácidos em cadeias peptídicas determina, pelo nº de moléculas que se combinam, a formação de dipeptídeos, tripeptídeos ou polipeptídeos (polímeros com mais de três aminoácidos).
A ordem de disposição dos aminoácidos ao longo da cadeia protéica constitui o que se chama de estrutura primária da proteína e é, essencialmente, o cartão de apresentação da mesma. Basta uma inversão de posição entre dois aminoácidos, a ausência ou a presença de mais um em qualquer outro ponto da seqüência para que já se tenha uma nova proteína diferente, com propriedades diversas da primeira.
As cadeias polipeptídicas descrevem uma trajetória helicoidal no espaço conhecido como alfa-hélice e que constitui a estrutura secundária da molécula protéica.
Por fim, a longa cadeia helicoidal tem uns pontos ligados a outros distantes, o que a faz tomar a forma de um novelo emaranhado. Isso caracteriza a estrutura terciária das proteínas.
Às vezes, 2, 3 ou 4 moléculas polipeptídicas distintas se associam, formando uma molécula maior. Nessa condição, se configura a chamada estrutura quartenária da proteína em questão.
Algumas moléculas protéicas se mostram como finos filamentos longos que são insolúveis na água. Essas são as chamadas proteínas fibrosas, como sucede com o colágeno (que forma as fibras colágenas do tecido conjuntivo) e a fibrina (responsável pela coagulação do sangue).
Na maioria dos casos, entretanto, a molécula protéica é formada por cadeias polipeptídicas que se enroscam, como um novelo, assumindo o aspecto globular. Assim se formam as proteínas globulares que participam das estruturas celulares (na membrana plasmática, no colóide citoplasmático, na formação dos cromossomos e genes, etc.), bem como as que têm ação ativadora das reações químicas e são conhecidas como enzimas. Nestas últimas, o contorno que a molécula assume é muito importante para justificar o seu mecanismo de assam.
Existem proteínas simples, que são formadas apenas pelo encadeamento de aminoácidosm e proteínas complexas, em cuja composição se encontra, além das cadeias polipeptídicas, um radical não protéico que lhe oferece alguma propriedade especial. (glicoproteínas, lipoproteínas, comoproteínas e as nucleoproteínas)
OBS: As nucleoproteínas se constituem de uma parte proteíca e um radical prostético, representado por um ácido nucléico.
(Grande parte dos dados deste post são resumos do livro texto de biologia de José Luís Soares)
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